Macromoléculas
MONOSACÁRIDOS
Los
monosacáridos, aminoácidos y nucleótidos se polimerizan mediante enlaces
covalentes y dan lugar a las macromoléculas, que son organizaciones en las cuales participan cientos o miles de
átomos con una compleja distribución tridimensional.
Existen tres
grandes familias de macromoléculas: las proteínas, los polisacáridos y los
ácidos nucleicos
Los
monosacáridos se unen mediante enlace glicosídico y forman los polisacáridos.
Los
nucleótidos se polimerizan mediante el enlace 3’ 5’
fosfodiéster y se forman los ácidos
nucleicos
los
aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico para formar las proteínas.
Las
macromoléculas mencionadas poseen un conjunto de características comunes que estudiaremos
a continuación.
CARACTERÍSTICAS
GENERALES DE LAS MACROMOLÉCULAS
Entre las
características generales de las macromoléculas se encuentran:
- Elevado peso molecular.
- Carácter polimérico.
- Carácter Uniforme.
- Carácter lineal.
- Carácter Tridimensional.
- Carácter Informacional.
- Tendencia a la agregación.
- Relación
estructura-función.
A
continuación abordaremos algunos elementos de cada una de ellas, ustedes deben
profundizar en las mismas siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.
El elevado
peso molecular es una característica importante de las macromoléculas, se
consideran macromoléculas aquellas que tienen masa molecular mayor de 5 kilodaltons.
El caracter
polimérico está dado porque las macromoléculas son polímeros que se forman por la unión de varios monómeros,
que son sus precursores.
En el
polímero existen propiedades que no dependen de los monómeros individuales, y
sí de su organización estructural, por tanto las propiedades de las
macromoléculas dependen de como se organicen sus precursores.
El carácter
uniforme se explica porque cada macromolécula, como pueden apreciar en la
imagen, se forma por la polimerización de precursores del mismo tipo. Estos se
unen mediante una reacción de condensación, con pérdida de una molécula de
agua, y quedan enlazados de forma covalente, lo que le concede fortaleza a la
estructura.
El carácter
lineal se debe a que los monómeros se
unen uno a continuación del otro y forman largas cadenas poliméricas sin la existencia de ramificaciones.
En la imagen
se muestra la estructura tridimensional de una macromolécula.
La
organización espacial de las macromoléculas le confiere su carácter tridimensional. Esta estructura
depende de la composición de la macromolécula.
Otra
característica importante de las macromoléculas es el carácter informacional.
La
información permite discriminar con un elevado grado de precisión con cual
molécula se interactúa, en qué sitio y bajo cuáles circunstancias.
La información molecular está relacionada con
la variedad estructural y permite la realización de interacciones específicas
entre las diferentes macromoléculas, o entre ellas y moléculas pequeñas
Teniendo en
cuenta la forma en que se presenta la información molecular puede ser de dos
tipos, secuencial y conformacional.
La información
secuencial está contenida en la estructura primaria de las
macromoléculas que presentan secuencias
irregulares, de forma que mientras mayor es la irregularidad de la secuencia
mayor puede ser el contenido de información y viceversa. Es muy estable, al estar
asociada con el nivel primario de organización, no permite interacciones
tridimensionales.
Esta depende de dos condiciones.
- La variabilidad de los precursores que la integran.
- Las diversas formas en
que se combinan esos precursores sin que aparezca monotonía estructural.
De esto derivan 2 grupos de macromoléculas
Informacionales
Las que conservan trasmiten y transfieren la
información genética (ADN y ARN)
Las que expresan esa información genética (las
proteínas)
No informacionales (polisacáridos) excepto los
heteropolisacáridos presentes en los grupos sanguíneos.
La estructura primaria está vinculada a la
secuencial, y las de orden superior a la conformacional se infiere que
la información conformacional está determinada por la información secuencial.
La información
conformacional está contenida en la estructura tridimensional, en la
conformación de la macromolécula y permite interacciones específicas en el
espacio.
Esto determina
1. Reconocimiento molecular que incluye:
- Complementariedad
eléctrica.
- Complementariedad espacial o estérica.
2. Transconformación.
La
información secuencial, que está contenida en la estructura primaria de las
macromoléculas y depende de la diversidad estructural de los precursores.
La
información conformacional, está contenida en la estructura tridimencional, es
decir, en la conformación general de la macromolécula y es funcional.
Este tipo de
información permite la interacción de la macromolécula con otra biomolécula a
través de sitios específicos, llamados sitios de reconocimiento, este fenómeno
recibe el nombre de reconocimiento molecular.
A
continuación pasaremos a orientar el estudio de las proteínas.
Proteínas
Las
proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico, con peso
molecular mayor de 5000 Daltons.
Además
existen otras sustancias formadas por la unión de aminoácidos que son los
péptidos, con peso molecular menor de 5000 Daltons, que pueden ser
oligopéptidos y polipéptidos.
Se denominan
oligopéptidos cuando tienen de 2 a 7 residuos de aminoácidos, ejemplos de
ellos son las hormonas liberadoras hipotalámicas, que controlan las secreciones
adenohipofisarias.
Se
consideran polipéptidos cuando tienen más de 7 aminoácidos, pero su peso
molecular es menor de 5000 Daltons, por ejemplo las hormonas oxitocina, la
bradiquinina y el glucagón.
A
continuación estudiaremos la clasificación de las proteínas según diferentes
criterios.
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Por su forma
se clasifican en:
- Globulares: Presenta estructura tridimensional, esferoidal y predomina el
volumen sobre la longitud es decir
sus ejes axiales es menor de 10 y no exceden de
- Fibrosa: aquellas que su estructura tridimensional es alargada y predomina
la longitud sobre el volumen. La relación entre sus ejes axiales es mayor
que 10.
Por su
solubilidad pueden ser:
- Insolubles: cuya forma empaquetada les
permite formar los diferentes tipos de fibras predominan las cadenas
laterales de residuos amino ácidos.apolares. Aquí se encuentran todas las
proteínas fibrosas y globulares que forman parte de las membranas
biológicas.
- Solubles: Cuando tienen una estructura espacial globular donde emergen
residuos de aminoácidos polares que establecen interacciones débiles no
covalentes con el agua.
- Poco solubles: Cuando son solubles en soluciones de sales neutras, como el
cloruro de sodio, ejemplo de ellas son las globulinas.
Por su
composición química se clasifican en:
- Simples: formadas sólo por aminoácidos.
- Conjugadas: aquellas que presentan unida a la estructura proteica un grupo
prostético que puede ser lípidos (lipoproteínas), glúcidos
(glicoproteínas), grupos fosfatos (fosfoproteínas), hemo (hemoproteinas), flavin
nucleótidos(flavoproteinas).metaloproteinas
Por su
función se clasifican en:
- Enzimas
- De transporte
- De reserva
- Contráctiles
- Estructurales
- De defensa
- Reguladoras
Seguidamente
orientaremos los diferentes niveles estructurales en que se organizan las
proteínas para su estudio, que son primario, secundario, terciario y
cuaternario, contenido que por su importancia y complejidad deben profundizar
en su libro de texto siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.
En las
proteínas se da la unidad de lo monótono y lo diverso
Monótono: carbono alfa - enlace peptídico - carbono
alfa
Diverso: los
grupos de las cadenas laterales R de los residuos de aminoácidos
ESTRUCTURA PRIMARIA
La
estructura o nivel de organización primario, se define como el orden o
secuencia de los residuos de aminoácidos en la cadena peptídica.
Constituye
la estructura básica, la más importante de las proteínas, sobre la cual se
erigen las demás estructuras está
codificada genéticamente y es única para cada proteína.
Es el nivel
más importante, ya que determina el resto de los niveles de organización y por
tanto la estructura tridimensional y la función de las proteínas.
La
composición es el
número total de residuos de amino ácidos que lo componen y es desigual de la
secuencia.
Este nivel está estabilizado por enlace peptídico por lo que no sufre la
afectación de la desnaturalización
En ello se
da lo monótono (carbono alfa - enlace peptídico - carbono alfa y lo diverso (las cadenas laterales R). lo
monótono garantiza la aparición de estructuras alargadas mientras que lo
diverso interacciona con el medio y consigo mismo que garantiza la formación de
interacciones débiles formando la
estructura tridimensional
Son 20 los
aminoácidos que pueden formar las proteínas y estos varían de acuerdo a la
estructura de su cadena lateral R, lo cual le confiere propiedades
físico-químicas específicas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La
estructura o nivel secundario es el ordenamiento regular que adoptan sectores
de la cadena peptídica a lo largo de un eje, debido a la interacción entre los
grupos carbonílicos y amídicos de los enlaces peptídicos con formación de
puentes de hidrógenos.
Los tipos
fundamentales de esta estructura son alfa hélice, hoja plegada y triple hélice del colágeno.
La
estructura secundaria en alfa hélice. Los puentes de hidrógeno son
intracatenarios, es decir, se establecen entre los elementos del enlace peptídico de la misma
cadena y son paralelos al eje longitudinal de la molécula.
Las cadenas
laterales se disponen hacia el exterior de la molécula.
La
conformación β u hoja plegada, las cadenas polipéptidica se dispone en zig zag se estabiliza también por
puentes de hidrógeno que se establecen entre los elementos del enlace
peptídico, pero en este caso son intercatenarios, es decir entre cadenas
diferentes o de la misma cadena que se pliega.
Las cadenas
laterales de los aminoácidos se disponen por encima y por debajo del plano de
la estructura. Puede ser paralela y anti
paralela
La
estructura secundaria en triple hélice del colágeno, proteína que cumple una
importante función estructural como soporte.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La
estructura terciaria es la disposición tridimensional de las cadenas
polipeptídicas; estabilizada por interacciones débiles y enlaces covalentes por
puente disulfuro que se establecen entre las cadenas laterales de los residuos
de aminoácidos.
Deben
recordar que las interacciones débiles son: uniones salinas o iónicas, fuerzas
de Van der Waals, puentes de hidrógeno y uniones hidrofóbicas.
En la imagen
se observa la estructura tridimensional de la mioglobina, esta proteína tiene
la función de almacenar oxígeno en el músculo para la contracción.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
La
estructura cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas para
formar una unidad biológicamente activa.
Generalmente
está constituida por un número par de cadenas polipeptídicas, idénticas o
diferentes en su estructura que se unen por interacciones débiles y algunas por
puente disulfuro.
Las proteínas
con nivel cuaternario de organización son de mayor complejidad este nivel es el
más complejo pero no es el más
importante .
La
hemoglobina esta formada por 4 cadenas polipeptídicas, 2 alfa y 2 beta, unidas
por interacciones débiles, cada cadena tiene unido un grupo prostético hemo que
le permite la unión con el oxígeno.
Por su parte
la insulina posee dos cadenas polipeptídicas que se unen por interacciones
débiles y puentes disulfuro.
Existe una
estrecha relación entre la estructura y la función de las proteínas, lo que se
puede ejemplificar con el proceso de desnaturalización.
- Se hace resumen parcial y preguntas de
comprobación.
·
Continúa la proyección de la videorientadora
desde la Diapo
18 hasta la 38.
DESNATURALIZACIÓN
La
desnaturalización de las proteínas se debe a la pérdida de su estructura
tridimensional(nativa) y por ende de su función biológica. Ello se debe a la
acción de agentes físicos o químicos que rompen las interacciones débiles que
estabilizan la estructura tridimensional, este fenómeno no afecta la estructura
primaria.
Estos
agentes se denominan desnaturalizantes y entre ellos se encuentran el calor, los alcoholes, la
urea y las variaciones extremas de pH entre otros.
En la imagen
se representa la estructura nativa de la enzima ribonucleasa, que presenta actividad
enzimática. Observe los puentes disulfuro entre los aminoácidos representados
por las esferas del mismo color.
Al añadir
urea al medio, se desnaturaliza, con lo que pierde su función biológica.
Si se
elimina la urea del medio, la proteína puede renaturalizarse, recuperando su
función biológica.
PROPIEDADES FÍSICO
QUÍMICAS
Las
propiedades físico químicas de las proteínas son consecuencia de su gran tamaño
y la presencia de grupos ionizables.
Debido a su
gran tamaño forman sistemas coloidales cuando se encuentran dispersas en medios
acuosos. No dializan, o sea no pueden difundir a través de las membranas.
Fisiológicamente,
las proteínas al no difundir a través de las membranas biológicas crean una
presión osmótica, que en este caso particular se denomina oncótica, la que
contribuye a la distribución del agua y los electrolitos entre las células y el
medio extracelular.
La presencia
de grupos ionizables en determinados residuos aminoacídicos explica las
propiedades eléctricas de las proteínas que orientaremos a continuación.
PROPIEDADES
ELÉCTRICAS
Las
proteínas presentan grupos ionizables, entre los que se encuentran el grupo
amino de un extremo de la cadena y el carboxilo del otro. También presentan
grupos ionizables en las cadenas laterales de los aminoácidos que la componen.
Algunos de estos grupos se representan en la imagen.
Cuando la
proteína se encuentra en un medio con alta concentración de iones hidrógeno, es
decir en un medio ácido o de pH bajo, algunos grupos ionizables, como los
aminos aceptan iones hidrógeno y la proteína adquiere carga positiva.
Cuando la
proteína se encuentra en un medio con baja concentración de iones hidrógeno, es
decir, en un medio básico o de pH alto, cede al mismo los iones hidrógeno
quedando entonces con carga negativa.
Existe una
concentración de iones hidrógeno correspondiente a un pH determinado, en el
cual la proteína presenta el mismo número de cargas positivas que negativas.
Al valor de
pH del medio en que se cumple esta condición y la proteína tiene carga neta
cero, se le llama punto isoeléctrico.
Cada
proteína tiene un punto isoeléctrico propio, que depende de su estructura o
nivel primario.
Las
propiedades eléctricas se utilizan como base en el laboratorio para muchas
técnicas de separación de proteínas como por ejemplo la electroforesis, muy
utilizada para el diagnóstico de diversas patologías.
Cuando el pH
del medio es bajo los grupos carboxilos se desprotonizan liberando un protón
hidrogeno al medio y se cargan negativamente los grupo a aminos aceptan el protón
y se cargan positivamente.
Si pH >
PI la proteína se comportan como un anión (-) y migra al Ánodo
Si pH <
PI la proteína se comportan como un catión (+) y migra al Cátodo
Si pH =
PI la proteína tiene carga neta 0 y es incapaz de migrar
ELECTROFORESIS
Se denomina
electroforesis al método de separación de moléculas, basado en su
desplazamiento en un campo eléctrico.
Es un
importante método diagnóstico ya que se pueden separar proteínas que presentan
cargas eléctricas diferentes.
Ya conocen
que las proteínas cambian su carga eléctrica en dependencia del pH del medio en
que se encuentran.
El medio más
utilizado en los laboratorios clínicos es el de pH 8,6 en el cual las proteínas
de la sangre adquieren carga negativa, al colocar las mismas en un campo
eléctrico migran del polo negativo llamado cátodo al polo positivo llamado
ánodo.
A medida que
sea mayor su carga y menor su masa molecular, migrarán más rápido, por lo que
se separan.
Finalmente
se añade un colorante para visualizarlas.
Otro tipo de
macromolécula que estudiaremos en esta actividad son los polisacáridos, que se
caracterizan por presentar monotonía estructural.
GLÚCIDOS O
CARBOHIDRATOS
Los glúcidos o carbohidratos son las
biomoléculas más abundantes en la naturaleza. en particular los polisacáridos cuyas
funciones más generales son: almacenamiento, estructural y reconocimiento.
Entre ellos
se encuentran los monosacáridos, ya estudiados, los disacáridos, los
oligosacáridos y los polisacáridos.
Los
polisacáridos son aquellos que tienen más de 10 moléculas de monosacáridos.
Son
polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace glicosídico, poseen un peso
molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad que
no poseen un número exacto de monómeros.
OLIGOSACÁRIDOS
Los
oligosacáridos son moléculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacáridos, sustituidos, unidos mediante diferentes
enlaces de los tipos a alfa o beta; ambas
características determinan su secuencia informacional, casi siempre aparecen unidos a proteínas y lípidos, formando glicolípidos
y glicoproteínas, a las que alteran su solubilidad, debido a que contienen
agrupaciones altamente hidrofílicas.
Los
disacáridos constituyen la unidad básica estructural de los homopolisacáridos y
de los mucopolisacáridos ácidos, a continuación mencionaremos su clasificación.
El estudio
de los mismos deben profundizarlo en su libro de texto siguiendo las
orientaciones del CD.
DISACÁRIDOS
Los
disacáridos se clasifican en homodisacáridos si rinden por hidrólisis el mismo
tipo de monosacárido y heterodisacáridos si se obtienen monosacáridos
diferentes.
Dentro de
los homodisacáridos están la
maltosa, formada por 2 moléculas de D glucosa, unidas por enlace alfa
1-4 glucosídico y la isomaltosa,
formada por 2 moléculas de D glucosa, unidas por enlace alfa 1-6 glucosídico.
También se incluye la celobiosa formado
por 2 unidades de B D glucosa unidas por
enlace glucosídico Beta 1, 4(producto de la hidrolisis de la celulosa) y la trealosa formada por dos unidades de
alfa D glucosa unidas por enlace alfa 1,1(presente en la hemolinfa de los
insectos)
Dentro de
los heterodisacáridos están la
lactosa o azúcar de la leche, integrada por una molécula de galactosa y
otra de glucosa unidas mediante enlace beta 1-4 glucosídico y la sacarosa o
azúcar de caña, constituída por una molécula de glucosa y otra de fructosa,
unidas por enlace alfa 1-2 glucosídico.
Polisacaridos
Los polisacáridos son polímeros de
monosacáridos unidos mediante enlace
glicosídico, poseen peso molecular elevado,
son estables en medio acuoso y, a diferencia de los ácidos nucleicos y las
proteínas, no tienen un número exacto de monómeros.
Difieren en el
tipo de monosacárido que lo constituyen y el tipo de enlace que
los une, la longitud de sus cadenas, en el grado
de ramificación y en su función
biológica.
En ellos se da la unidad delo monótono y lo
diverso
Lo monótono es monosacárido - enlace glucosidico - monosacarido
Diversos la presencia de grupos hidroxilos
CLASIFICACIÓN DE LOS
POLISACÁRIDOS
Los
polisacáridos se clasifican en homopolisacáridos y heteropolisacáridos.
Los
homopolisacáridos son polímeros del mismo monosacárido. Aquí encontramos el
almidón, el glucógeno, la celulosa, la pectina y la quitina.
Los
heteropolisacáridos son polímeros de diferentes monosacáridos. Se incluyen:
Peptidoglicanos(formados por un
heteropolisacárido unido por enlace covalente a las cadenas peptídicas
constituidos por unidades
alternas de N-acetil-glucosamina y ácido
N-acetil-murámico unidos por enlace Beta 1- 4.
Glicosaminoglicanos o mucopolisacaridos ácidos: Son polímeros lineales, donde la unidad que se
repite es un tipo de disacárido. Uno de ellos es la
N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina;
el otro, generalmente es un ácido urónico, el glucurónico o el L-idurónico
- Ácido hialurónico. Posee un disacárido
repetitivo formado por ácido glucurónico unido por enlace glicosídico Beta
1-
- Sulfato de condroitina junto
con el condroitín- 4 sulfato y
el condroitín-6-sulfato, formado por
la unión, mediante enlace
glicosídico Beta 1-3, de ácido glucurónico y de
N-acetil-galactosamina-sulfato
Se encuentra en cartilagos, huesos y córnea; junto con el ácido hialurónico
interviene en la compresibilidad del cartílago cuando soporta peso.
- Sulfato de queratán. Integrado por el
disacárido repetitivo formado por galactosa y N-acetil-gelactosamina,
unidos mediante enlace glicosídico beta 1-4. Los disacáridos se unen por
enlace glicosídico beta1- 3.
- Heparina. La
unidad repetitiva es un
oligosacárido de 6 residuos de monosacáridos, integrado por derivados
sulfatados de D-glucosamina y del ácido glucurónico, (ácido idurónico)
unidos por enlace tipo alfa 1-4.
- Sulfato de
dermatán. La
unidad repetitiva está integrada por ácido
L-idurónico o ácido
glucurónico y N-aceti1.D-galactosamina-4-sulfato, unidos por enlace glicosídico
Beta 1-3. Es constituyente de la córnea y contribuye de manera importante a su
transparencia, ayuda a mantener la forma del ojo.
- Sulfato de
heparán. Contiene N-acetil-glucosamina y el ácido urónico predominante
es el L-idurónico; es menos sulfatado que la heparina; es
componente de las membranas
plasmáticas, donde puede actuar como receptor y participa en interacciones
intercelulares como la comunicación y la adhesividad; también determina la
selectividad de la carga eléctrica en el glomérulo renal. Es componente de
vesículas sinápticas
- Proteoglicanos: Se forman por
la unión covalente entre una molécula de proteína y las cadenas de
glicosaminoglicanos presentes en los proteoglicanos son
polianiones, por lo que se unen a cationes como Na+ y K+
y modifican la presión osmótica, influyen en la determinación del
ordenamiento de la matriz
Deben
profundizar en el estudio de los mismos siguiendo las orientaciones del CD de
la asignatura.
ESTRUCTURA DEL
ALMIDÓN
El almidón
está formado por dos tipos de polímeros: la amilosa y la amilopectina.La
amilosa es un polímero lineal largo de D-glucosas
unidas mediante enlace glicosídico tipo alfa 1-4, la amilopectina es un
polímero ramificado de glucosas unidas por enlace alfa 1-4 glicosídico, pero
cada 24 a
30 residuos existen puntos de ramificación mediante enlace glicosídico del tipo
alfa 1-6.
El almidón
tiene la función de constituir la reserva energética más importante de las
células vegetales.
ESTRUCTURA DEL
GLUCÓGENO
El glucógeno
es un polímero de alfa-D-glucosas
que se unen por enlace glicosídico alfa- 1-4 lo que permite el crecimiento del
polímero en sentido lineal y por enlaces glicosídico alfa 1-6 que facilita el
establecimiento de ramificaciones cada 8 a 12 residuos de monosacáridos. Esto le
confiere mayor solubilidad que el almidón.
Este
homopolisacárido es una reserva
energética importante en las células animales.El glucógeno se almacena
fundamentalmente en el hígado y un por ciento pequeño a nivel del músculo
esquelético
ESTRUCTURA DE LA CELULOSA
La celulosa
es un polímero lineal cuyo precursor es la beta-D-glucosa, que se unen
mediante enlace glicosídico beta 1-4.
Es
precisamente este enlace lo que le permite formar una red estabilizada por
puentes de hidrógeno intercatenarios que origina fibras supramacromoleculares
lineales y estables de gran resistencia a la tensión.
La celulosa
tiene función estructural y se encuentra en las paredes celulares de las plantas, en particular tallos y troncos.
FUNCIONES DE LOS
POLISACÁRIDOS
Los
polisacáridos desempeñan importantes funciones en el organismo, como:
·
El almacenamiento
de energía, destacándose el almidón en los vegetales y el glucógeno en los
animales.
·
La estructural, al
formar parte de la estructura de los organismos vivos, como la celulosa en las
plantas, la quitina en los artrópodos y los glicosaminoglicanos en los
vertebrados
·
El reconocimiento
molecular, función en que participan los glúcidos de la membrana plasmática.
- Se hace resumen parcial y preguntas de
comprobación.
·
Se orienta el estudio independiente y las
tareas docentes para el logro de los objetivos
propuestos, estimular el aprendizaje y ofrecer potencialidades educativas para
la búsqueda y adquisición de conocimientos y el desarrollo de habilidades de
los estudiantes durante la consolidación,
práctica docente y la evaluación, para lo
cual deberán ante todo revisar el CD y la guía didáctica con las orientaciones
del tema para cada una de las actividades que tendrán en la semana.
CONCLUSIONES
·
Se hace un resumen
generalizador de los principales aspectos tratados en la conferencia.
o
Las macromoléculas se forman por la unión de
sus precursores mediante enlaces covalentes y tienen elevado peso molecular,
entre ellas se encuentran los polisacáridos, los ácidos nucleicos y las
proteínas, siendo estas últimas las de mayor diversidad estructural y
funcional.
o
Existe una estrecha relación entre la
estructura y la función de las macromoléculas, siendo el nivel primario el que
determina el resto de los niveles estructurales.
o
Las proteínas cumplen con el principio de
multiplicidad de utilización, debido a que son capaces de cumplir múltiples
funciones en el organismo.
o
Los polisacáridos son las macromoléculas más
abundantes en la naturaleza y sus funciones más generales son la de
almacenamiento, la estructural y la de reconocimiento.
- Se orienta la bibliografía
- Se motiva la próxima actividad que tratará el
esqueleto de los miembros.
En
la próxima actividad orientadora continuaremos con el estudio de otra
macromolécula de gran importancia biológica por su participación en los
procesos de la herencia, nos referimos a los ácidos nucleicos.
Macromoléculas
Reviewed by RabwinparaCristo
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septiembre 12, 2017
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